1. Introducción
La alergia alimentaria es una respuesta inmunológica anormal o una reacción alérgica que se produce cuando se consumen ciertos alimentos. Se considera un problema mayor para la salud pública, que afecta de 1 a 2% de los adultos y de 3 a 6% de los niños que viven en países desarrollados. Una encuesta realizada en 2013 por el Centro para el Control y la Prevención de Enfermedades, reveló que la cantidad de niños alérgicos a ciertos alimentos aumentó en 50% entre 1997 y 2011. Además, más de 150 millones de europeos padecen alergia alimentaria y se especula que un sorprendente 44% de los adultos que viven en Gran Bretaña tiene al menos una forma de alergia u otra, con un crecimiento de alrededor de 2 millones sólo entre 2008 y 2009.
Además, entre 1995 y 2007, se notificó un aumento de hasta cinco veces en los casos de alergia alimentaria entre los niños que viven en Australia. En general, más de 170 alimentos pueden provocar reacciones alérgicas, pero se cree que 90% de las incidencias son causadas por proteínas alergénicas presentes en la leche, el huevo, la soya, los crustáceos/mariscos, el pescado, la nuez de árbol, el cacahuate y el trigo, pero una gran cantidad de personas con potencial alergénico no son conscientes de sus reacciones alérgicas a ciertos alimentos hasta después del consumo. En general, los síntomas clínicos incluyen problemas respiratorios (por ejemplo, conjuntivitis, rinitis), reacciones cutáneas (por ejemplo, urticaria, eccema y angioedema), trastornos cardiovasculares (por ejemplo, colapso vascular, hipotensión) y problemas del tracto gastrointestinal (GI) (por ejemplo, vómito, diarrea y dolor abdominal). Mientras tanto, las manifestaciones clínicas asociadas con las alergias alimentarias no mediadas por IgE incluyen enterocolitis inducida por proteínas de los alimentos (FPIES), pérdida de peso, síndrome de proctocolitis, hemosiderosis pulmonar y enfermedad celíaca. Otros síntomas de alergia alimentaria incluyen la anafilaxia que amenaza la vida, con un estudio epidemiológico detallado realizado en los Estados Unidos que reveló que cada año, alrededor de 125,000 casos de emergencia y 53,700 casos de anafilaxia son causados por las alergias alimentarias, lo que lleva a la hospitalización de 2,000 pacientes y en casos agudos, 200 muertes. Por desgracia, la mejor práctica actual para prevenir la alergia a los alimentos es evitar el consumo de alimentos alergénicos.
La naturaleza característica de las proteínas antigénicas es de forma básica glicoproteínas con masas moleculares de 10 a 70 kDa, que contienen sitios de proteínas llamados epítopos. Estos epítopos se reconocen e interactúan con los receptores de alérgenos en función de su conformación tridimensional. Al tener en cuenta su configuración y su estructura molecular, cualquier proceso que induzca cambios en la conformación de la proteína también puede afectar las características estructurales de los epítopos, lo que influye en la capacidad de unión al anticuerpo. Es un hecho que algunos tratamientos, como el calentamiento, inducen la formación de nuevos compuestos alergénicos, también denominados neoalérgenos por medio de interacciones entre los componentes.
De manera convencional, las materias primas alimentarias se procesan para mejorar la calidad sensorial y nutricional, así como para la conservación y la desintoxicación. Similar al enfriamiento y la congelación, las técnicas se emplean de manera usual para conseguir estos objetivos. Para las proteínas, a medida que aumenta la temperatura, se produce una pérdida gradual de su estructura nativa. Esto puede influir en la alergenicidad de manera positiva, negativa o, a veces, no tener ningún efecto. En general, el tratamiento térmico modifica las proteínas mediante la desnaturalización, la reestructuración de los enlaces disulfuro y la generación de nuevos enlaces intra/inter moleculares. En consecuencia, los epítopos se vuelven irreconocibles para los anticuerpos inmunoglobulina E (IgE). Por ejemplo, las condiciones extremas del proceso de la ebullición y el autoclave durante 60 y 30 minutos pueden reducir la inmunorreactividad de las proteínas alergénicas en las lentejas y los garbanzos, de manera respectiva. Esto implica que obtener resultados positivos requiere temperaturas extremas que puedan provocar pérdidas en la calidad organoléptica, en el perfil nutricional o incluso en la funcionalidad tecnológica.
De acuerdo con esto, algunos autores resumieron los resultados de sus investigaciones enfocados en el uso de las técnicas de procesamiento térmico y no térmico para modificar la alergenicidad de los alimentos. Sin embargo, las descripciones detalladas sobre los efectos de los tratamientos no térmicos sobre las proteínas alergénicas no están disponibles y, por lo tanto, la revisión actual pretende proporcionar una descripción completa y actualizada sobre el control de los alérgenos alimentarios que utilizan las tecnologías de procesamiento no térmico. También se presentan diversos tipos de alergias y su espectro clínico.
2. Alérgenos alimentarios y sus propiedades
La alergia alimentaria en general se clasifica en reacción mediada por inmunoglobulina (IgE), no mediada por IgE y reacción mixta. El tipo de reacciones alérgicas mediadas por IgE ocurre cuando los anticuerpos IgE se producen en pacientes, debido a la permeación de los péptidos o las proteínas de los alimentos en el revestimiento respiratorio, el intestino o la piel. Como se describe en la Fig. 1, una célula presentadora de antígeno procesa al antígeno y lo libera hacia las células T en una forma compleja de histocompatibilidad restringida, y activa así las células T. Luego, se producen anticuerpos IgE específicos para los alimentos, seguidos de la unión a los receptores de IgE presentes en los receptores de los basófilos antes de recuperar la exposición al alérgeno alimentario, lo que deriva en una respuesta muy rápida de transpiración, lo que provoca la degranulación de las células efectoras y la liberación de gránulos preformados como los mediadores histamínicos, y promueve la manifestación inmediata de las reacciones alérgicas. El tipo de alergia alimentaria no mediada por IgE se asocia con el inicio tardío de los síntomas (de naturaleza subaguda o crónica) confinados al tracto gastrointestinal (GI) de manera predominante. Por otro lado, el tipo de reacción mixta comprende una superposición entre el inicio tardío o crónico, que se presenta como dermatitis atópica (AD) y como gastroenteropatía eosinofílica.
2.1. Características de los alérgenos alimentarios
La mayoría de los alérgenos alimentarios son glicoproteínas solubles en agua con un peso molecular que varía de 10 a 70 kDa, los cuales son estables a las reacciones proteolíticas, y a los tratamientos con calor y ácido. Sin embargo, es posible una disparidad de estos atributos ya que las proteínas alergénicas pueden sufrir modificaciones, en especial durante el procesamiento. Además, los alérgenos alimentarios como las vicilinas que son oligoméricas o las que contienen una secuencia recurrente de unidades peptídicas (por ejemplo, las tropomiosinas) pueden tener una inmunogenicidad más alta debido a la valencia incrementada de su epítopo IgE. Asimismo, las proteínas como las proteínas de transferencia de lípidos (LTP) y las albúminas 2S que contienen enlaces disulfuro intramoleculares adicionales pueden otorgar más alergenicidad e impactar mayor estabilidad contra la desnaturalización térmica o ácida. La unión de ligandos como los iones metálicos, los lípidos y los esteroides a las proteínas alergénicas (por ejemplo, las caseínas, las parvalbúminas, la β-lactoglobulina (Lg) y las proteínas alimentarias relacionadas con Bet v 1, de manera respectiva), pueden estabilizar su conformación estructural y así aumentar su resistencia a las enzimas proteolíticas; la mayoría de las proteasas requieren flexibilidad en las proteínas de sustrato para su acción. Es importante mencionar que los ligandos, que pueden unirse a una proteína específica, lo hacen en una ruta única que involucra una serie de interacciones complejas. Por ejemplo, las caseínas (αs1-, αs2- y β-caseínas) de manera típica contienen agrupaciones de grupos fosfato, es decir, residuos de fosfoserina o fosfotreonina que pueden quelar iones metálicos, como el calcio, y así formar microestructuras llamadas nanogrupos. Estos nanogrupos se combinan en estructuras más grandes que comprenden alrededor de 1000 nanogrupos que corresponden a las micelas de caseína presentes en la leche. Mientras tanto, la parvalbúmina contiene 3 motivos o dominios EF, entre los cuales dos son capaces de unirse al calcio, mientras que el tercer dominio permanece apagado, pero forma una capa que cubre la superficie hidrófoba. La pérdida del calcio unido a las proteínas en la parvalbúmina puede inducir un cambio significativo en la conformación y la pérdida acompañante de los epítopos IgE dependientes de la conformación. Ésta es la razón por la cual se desaprueba el uso de antiácidos en pacientes alérgicos a la parvalbúmina ya que la neutralización de los ácidos disminuye la eliminación de los iones de calcio y contribuye a la resistencia de la parvalbúmina a la hidrólisis de la pepsina y así aumenta la vulnerabilidad de los individuos sensibles.
La inmunorreactividad se determina en principio por epítopos, es decir, la parte de una proteína reconocida por anticuerpos (Fig. 2) que se pueden clasificar en lineales (secuencial) y en conformacionales (discontinua), con epítopos de unión a células T que son sólo lineales. Los epítopos lineales consisten en un segmento peptídico corto continuo, mientras que los epítopos conformacionales consisten en un dominio tridimensional formado por aminoácidos adyacentes en el espacio. Se emplean varias técnicas para mapear las células T y el epítopo de unión a IgE para proporcionar información vital para el diseño de péptidos y/o la inmunoterapia basada en proteínas recombinantes para la alergia alimentaria. De manera específica, los microarreglos de los péptidos y la secuencia de péptidos superpuestos fabricados en una membrana de nitrocelulosa (membrana SPOT) a menudo se utilizan para determinar epítopos lineales de unión a la IgE, mientras que técnicas complejas como la resonancia magnética nuclear, generación de mutaciones, la cristalografía con rayos X y el análisis de silicio son necesarios para el mapeo de los epítopos conformacionales. Como alternativa, se puede emplear el análisis de la huella del intercambio de hidrógeno/deuterio, pero no se puede usar para la identificación de los epítopos conformacionales reconocidos por anticuerpos IgE humanos policlonales. Para las células T cooperadoras y las células T reguladoras, que desempeñan un papel en la sensibilización, la desensibilización y la inducción de tolerancia de la alergia alimentaria, sus epítopos se pueden mapear al utilizar a los péptidos de 10 a 20 residuos que recubren la secuencia AA completa del alérgeno objetivo y las líneas de células T específicas para los alérgenos. Además, el análisis en silicio se puede usar para identificar las secuencias de los epítopos de las células T, aunque se deben probar varios péptidos sintéticos junto con las células T de los pacientes para justificar la reactividad biológica de los epítopos predichos. La Tabla 1 resume los alimentos alergénicos más comunes con sus principales alérgenos asociados.
3. Procesamiento termal y alergenicidad alimentaria
Como se mencionó antes, el procesamiento térmico es una de las técnicas más importantes y que se usa de manera amplia en la industria alimentaria. En general, el tratamiento térmico de los alimentos se acompaña de diferentes reacciones de modificación, como la desnaturalización, la hidrólisis de los enlaces peptídicos, la reestructuración de los enlaces disulfuro y la interacción con otros componentes, como los carbohidratos y los lípidos. Para las proteínas, el procesamiento térmico produce pérdida de estructuras secundarias y terciarias e interacciones no covalentes. En consecuencia, estas series de reacciones pueden afectar la alergenicidad ya sea al destruir o al exponer epítopos conformacionales, es decir, se disminuye o se mejora la inmunorreactividad. Por ejemplo, Bu, Luo, Zhang y Chen revelaron cambios conformacionales en los epítopos cuando sometieron a la β-Lg a tratamiento térmico a 90°C, así mejoraron su susceptibilidad a la proteólisis mientras aumentaron su alergenicidad. Ensayos reportan el éxito para producir productos alimenticios hipoalergénicos que utilizan varias formas de tratamiento térmico. Además, bajo condiciones austeras, el procesamiento térmico también se puede utilizar para modificar proteínas alergénicas por medio de interacciones con otros componentes de los alimentos. Un ejemplo típico de dicha reacción es la reacción de Maillard, que involucra la condensación de los aminoácidos con grupos carbonilo de los azúcares para formar glicosaminas, seguido de la formación de productos finales de la glucosilación avanzada (AGEs). Este enfoque se utilizó con éxito para modificar los epítopos lineales de la β-Lg y reducir su capacidad de unión a la IgE, sin embargo, la glicación excesiva reduce la acción proteolítica en la β-Lg, lo que conduce al aumento de la reactividad de la IgE sin importar el tipo de azúcares reductores. En general, el uso de la glicación para lograr resultados positivos depende de las condiciones de reacción, el grado de la reacción de Maillard y la cantidad y el peso molecular de los sacáridos. Además, el procesamiento térmico también puede alterar la digestión gastrointestinal de los alérgenos alimentarios al influir en su capacidad de supervivencia, dentro del entorno ácido y proteolítico del estómago. La mayoría de los alérgenos alimentarios se asocian con una estabilidad alta y resistencia a la digestión por las enzimas gastrointestinales.
A pesar de la efectividad del procesamiento térmico para alterar las propiedades alergénicas de los alimentos, los procesos térmicos se vuelven menos atractivos cuando la atenuación sólo puede lograrse a temperaturas extremas, lo que puede afectar de manera negativa a las propiedades organolépticas y la composición de los nutrientes. Además, algunos alérgenos alimentarios, como la tropomiosina, pueden soportar el tratamiento térmico debido a su estructura secundaria de espiral helicoidal α estable que es estable o la presencia de cistina intramolecular que define su integridad estructural. Por lo tanto, es imperativo buscar métodos alternativos para hacer que los materiales alimenticios sean hipoalergénicos, lo que lleva a la investigación y desarrollo de métodos de procesamiento de alimentos no térmicos como los pulsos de luz, la HPP, la irradiación, el plasma frío, el ultrasonido y el PEF para controlar la alergia alimentaria.
4. Tecnologías no termales para el control de la alergia alimentaria
4.1. Luz pulsada
La luz pulsada (PL) consiste en una secuencia de pulsos demasiado cortos y de gran potencia de luz blanca con un espectro amplio, y que contiene cerca de 54% de luz ultravioleta (UV), 20% de luz infrarroja y 26% de radiación de luz visible. Se considera una alternativa eficaz para la inactivación microbiana durante el procesamiento, la producción y el tratamiento de productos alimenticios, en contraste con la luz UV convencional o continua, debido a su alto poder de penetración y rápida disipación de pulsos de alta energía. En un proceso típico de emisión de PL, se utiliza alto voltaje para activar a un gas inerte, por ejemplo, el xenón desde un estado fundamental a un estado activo. De manera posterior, el xenón regresa a su estado fundamental, la energía se libera en fotones y se absorbe por las moléculas de alimentos, lo que lleva a una serie de reacciones fototérmicas, fotofísicas y fotoquímicas que ocurren en el material alimenticio.. Estos fotoefectos son responsables de cómo la PL interactúa con las moléculas de los alimentos y con beneficios tales como consumo reducido de energía, menos consumo de tiempo, ausencia de residuos y adaptabilidad fácil.
Una de las características de las biomoléculas de alimentos fotorreactivos es la existencia de cromóforos dentro de la molécula y que la exposición extensa de los alimentos a la luz UV provoca la despolimerización del almidón, la peroxidación de ácidos grasos insaturados y la formación de complejos insolubles. Las proteínas son propensas a las fotorreacciones ya que contienen cromóforos eficientes, por ejemplo, los grupos protéticos y las cadenas de aminoácidos. La absorción de luz por los cromóforos proteicos causa oxidación de la cadena lateral, reticulación y agregación de las proteínas, formación de proteínas insolubles y fragmentación del esqueleto, a niveles altos de energía, y como resultado, puede causar alteración en la unión de la IgE a los alérgenos. Por ejemplo, el Ara h1, el Ara h2 y el Ara h3, son los alérgenos principales que se encuentran en los extractos del cacahuate crudo y tostado pueden disminuir de manera significativa con el tratamiento con la PL. También se evidenció que esta tecnología disminuye la capacidad de unión de la IgE a los alérgenos en la almendra, el cacahuate, el trigo y los camarones.
Además, una investigación reciente confirmó la disminución de la inmunorreactividad de Gly m5 y de Gly m6 de la soya después del tratamiento con pulsos de luz ultravioleta (PUV), emitida desde una distancia de 8 a 10 cm del material alimenticio en diferentes tiempos de tratamiento. El análisis con electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecilsulfato sódico (SDS-PAGE) reveló que después de 2 min, las bandas de las subunidades de Gly m5 desaparecieron por completo, mientras que las de Gly m6 persistieron hasta después de 6 min. La desaparición de las bandas en la SDS-PAGE podría atribuirse al daño a las proteínas y la precipitación. La presencia de bandas manchadas significó la aparición de enlaces cruzados entre las proteínas de la soya y la formación de agregados debido a la exposición de las cadenas laterales hidrofóbicas y alifáticas que podrían llevar a interacciones proteína-proteína. Además, un ELISA de tipo sándwich confirmó una reducción significativa en la inmunorreactividad de todas las muestras.. De manera particular, las muestras colocadas a 8 cm de distancia de la lámpara de PUV durante 4 minutos mostraron una reducción de hasta 91% en la inmunorreactividad (Fig. 3), debido a una dosis mayor de energía que puede modificar los epítopos conformacionales. Aunque la vía mecánica exacta debe aclararse por completo, los efectos fotográficos de la PUV podría resumirse como el mecanismo putativo responsable de la reducción en la capacidad de unión de los anticuerpos de las proteínas de la soya, según los resultados evidentes reportados por Li y colaboradores y Zhao y colaboradores. En general, los aminoácidos aromáticos como la fenilalanina y la tirosina presentes en las proteínas de los alimentos pueden absorber de manera fácil la luz UV, acompañada de fotooxidación y disociación antes de la recombinación para formar enlaces cruzados covalentes en las proteínas, lo que lleva a la formación de agregados más grandes. Estas bandas de macroagregados solubles más grandes (150–250 kDa) se observan cuando el proceso se acompaña de efectos de calentamiento o fototérmicos a cierta concentración de proteína. En realidad, una concentración más alta hace que las proteínas sean más resistentes a los fotoefectos, ya que su entorno favorecerá las conformaciones que son menos susceptibles a los reordenamientos estructurales. Por lo tanto, se dice que es probable que la fotorreactividad de la proteína transpirará hacia concentraciones más bajas que las concentraciones requeridas para el hacinamiento macromolecular. Dicho esto, se reportó la fotooxidación de los cromóforos de los aminoácidos en varias proteínas alimentarias, como las proteínas de la clara de huevo, la β-Lg y la polifenol oxidasa. Además, la luz altera la integridad de la proteína, al inducir la oxidación de los enlaces disulfuro (S-S) acompañados por varios productos, como los grupos sulfhidrilo. La interrupción de los S-S afecta de manera directa la estructura de la matriz proteica, y contribuye a su reorganización. Las ubicaciones de los enlaces S-S inter e intramoleculares son vitales para el nivel de agregación de las proteínas de peso molecular alto y bajo. La mayoría de los alérgenos pueden verse afectados por el tratamiento con la PUV, pero los niveles de energía requeridos para lograr el efecto de atenuación son específicos de cada alérgeno y su composición de matriz. Otros factores que determinan el efecto de la PL sobre los alérgenos incluyen la naturaleza de la proteína, las condiciones de procesamiento y el nivel de hidratación. Se debe realizar investigación adicional con modelos animales y con ensayos clínicos in vivo como la prueba cutánea por punción (SPT) o el reto oral para validar las respuestas alergénicas de muestras tratadas con la PL (ver Fig. 4).
4.2. Procesamiento a presión alta
El proceso a presión alta (HPP) es una tecnología no térmica que ofrece oportunidades excelentes para la seguridad de los alimentos mediante la descontaminación microbiana de los productos alimenticios y la extensión de la vida útil con cambios mínimos en el perfil sensorial y nutricional. En el HPP, hay tres parámetros clave (es decir, la temperatura, la presión y el tiempo de exposición) que permiten la adaptabilidad del diseño del proceso. Por lo general, las presiones en el rango de 100 a 800 MPa se distribuyen de manera rápida y uniforme en todo el producto alimentario, sin importar el tamaño y la geometría del material alimentario, en contraste con el procesamiento térmico conocido por su disipación gradual del calor.
Además de las aplicaciones para la seguridad de los alimentos y la extensión de la vida útil, el HPP puede crear las posibilidades de innovación del producto, al proporcionar condiciones que pueden alterar la estructura y la función de las macromoléculas. Debido a la poca compresión de los enlaces covalentes, los compuestos del sabor, las vitaminas y los minerales rara vez se afectan por el HPP, por lo que el tratamiento con presión afecta a los enlaces no covalentes como los hidrofóbicos, los de hidrógeno y los iónicos, y el efecto de la presión alta se asocia mayormente con su escisión. En relación con las proteínas, dado que la estructura primaria de las proteínas consiste en una secuencia de aminoácidos unida por enlaces covalentes, no se afectan por las presiones muy altas. Mientras, las estructuras de las proteínas secundarias que consisten en una cadena polipeptídica que forma α-hélices o β-láminas/cadenas por enlaces de hidrógeno intra o intermoleculares, se afectan por el HPP debido a la fragmentación de los enlaces de hidrógeno, las ligaduras de iones metálicos y los puentes de sal. El HPP también afecta en mayor medida a las estructuras terciarias y cuaternarias de la proteína, ya que se mantienen por enlaces no covalentes. En general, se encontró una vía de efecto triple cuando la presión actúa sobre las moléculas de la proteína, que depende de la amplitud de la presión aplicada. En primer lugar, cuando se emplea una presión baja, los enlaces primarios y secundarios sufren distorsiones reversibles. Aunque el cambio de volumen en el sistema debido a la compresión de los enlaces primarios se considera intrascendente, la compresión que surge de los enlaces de hidrógeno lleva a cambios conformacionales, que pueden disminuir la dimensión de las cavidades internas en la biomolécula. Yang y colaboradores explicaron que las alteraciones en la estructura terciaria y otras interacciones intermoleculares ocurren a 200 MPa, como resultado la amplificación de la superficie de la molécula que se inclina hacia una capa de hidratación densa en el estado del monómero y por las cavidades de la superficie interna de los agregados debido a un empaquetamiento incorrecto. Las estructuras cuaternarias se disocian a niveles de presión de 150 a 200 MPa. Aumentar la presión a más de 500 MPa podría desdoblar la proteína, lo que se evidenció por una estructura peculiar desordenada para las biomacromoléculas. A esta presión, el desdoblamiento de las proteínas permite que los grupos SH se expongan y el número de grupos SH no enmascarados disminuye a medida que avanza el tratamiento, es probable que es debido a la formación de enlaces disulfuro por oxidación, en especial a pH alcalino donde los aniones tiolatos son más reactivos. Esta serie de modificaciones, es decir, las modificaciones estructurales reversibles o irreversibles en las proteínas llevan a la disminución de la solubilidad o a la agregación de las proteínas, la desnaturalización o la fragmentación de las proteínas y la formación de geles, que alteran los epítopos conformacionales y su capacidad de unión a la IgE, que los hace irreconocibles por los anticuerpos IgE.
En cuanto al efecto del tratamiento a presión alta sobre las proteínas alergénicas, una investigación preliminar sostiene que los cambios estructurales y el plegamiento reversible pueden atenuar la alergenicidad. Por ejemplo, la alergenicidad de la nuez, conocida por contener proteínas alergénicas, como Jug r 1-5, puede alterarse hasta en 46.64% a niveles de presión de 550 a 650 MPa. Además, Cabanillas y colaboradores reportaron que el tratamiento con el HPP (300–600 MPa) no redujo el reconocimiento de las subunidades ácidas o básicas del Jug r 4 en las nueces. Niveles similares de presión no fueron efectivos para alterar la inmunorreactividad de las proteínas de la avellana, pero podrían inducir cambios en la solubilidad de la proteína después del tratamiento con el HHP. Mientras que la respuesta del ELISA de las soluciones de proteínas de semillas de sésamo a varios pH mostró propiedades antigénicas reducidas. Por otro lado, Hu, Zheng, Liu, Deng y Zhao reportaron que el aumento de la magnitud de las presiones correspondió con la disminución en la inmunorreactividad, en especial a pH de 7.0 y de 10.0. Del mismo modo, Huang y colaboradores indicaron que el HPP a 600 MPa puede atenuar la antigenicidad de la α-caseína en la leche, mientras que se observó disminución de 73.3% en la alergenicidad del cacahuate a 800 MPa durante 10 min. Sin embargo, los resultados obtenidos de los estudios in vitro (ELISA) e in vivo (prueba cutánea por punción) sobre el efecto del HPP sobre Pru p 3 en el durazno, mostraron un efecto de dos vías en algún punto, es decir, un aumento o disminución, cuando se aplicó 600 MPa durante 6 minutos. La presunción era que el HPP puede liberar otro epítopo que está encerrado por lo común en la estructura de Pru p 3 o puede influir en las matrices complejas que rodean a Pru p3, y el HPP en los extractos podría hacer que la proteína sea más resistente a la desnaturalización debido a la presencia de enlaces disulfuro intermoleculares. No obstante, con un examen cuidadoso de los datos disponibles en la literatura, se puede inferir que el HPP tiene el potencial de ser benéfico para la actualización de la hipoalergenización de diversos productos alimentarios, esto bajo condiciones de procesamiento apropiadas. Aunque en algunos de estos estudios reportan que se logró la reducción de la inmunorreactividad residual y se maximizó en realidad mediante el tratamiento del alimento con el HHP combinado con condiciones térmicas por encima de 80°C. La Tabla 2 proporciona un resumen de los estudios recientes realizados sobre el efecto del HPP en los alérgenos alimentarios.
4.3. Radiación gamma
La irradiación implica someter a los materiales alimentarios a electrones o rayos X generados con una máquina de aceleración de electrones o rayos γ producidos a partir de una fuente de radioisótopo como el cobalto 60 o el cesio 137. En general, se utiliza una dosis intermedia (1–10 kGy) para lograr la pasteurización de los productos perecederos, como las frutas y las verduras, mientras que las dosis elevadas que oscilan entre 10 y 50 kGy se utilizan para esterilizar a los alimentos de humedad baja, como las especias. Los rayos γ penetran fácil en los materiales y en general se aplican durante el procesamiento de los alimentos a granel, mientras que los haces de electrones se utilizan para la irradiación de la superficie. Si bien la irradiación γ ofrece beneficios amplios para la seguridad alimentaria, la tecnología puede inducir cambios en la integridad funcional de las biomoléculas. Para las proteínas, la exposición a los rayos γ acelera la reticulación, el desdoblamiento, la fragmentación y la generación de nuevos grupos reactivos, lo que provoca modificaciones en la estructura de la proteína. Estas alteraciones son causadas por la ruptura de los enlaces covalentes, ya sea de manera directa por fotones o de manera indirecta por especies reactivas de oxígeno (ROS). Las ROS reaccionan con las biomoléculas para formar radicales secundarios, pero la principal forma de daño es la eliminación del hidrógeno de las cadenas laterales de los aminoácidos, los anillos aromáticos y los enlaces disulfuro. Estos cambios también pueden generar alteraciones en la inmunorreactividad de las proteínas de los alimentos de acuerdo con la dosis de irradiación, la concentración de las proteínas, la presencia de oxígeno y la estructura molecular. Por lo tanto, la irradiación a dosis de hasta 10 kGy puede modificar los epítopos de unión a los anticuerpos en antígenos/alérgenos de los alimentos, lo que se puede usar con un enfoque práctico para reducir o eliminar las propiedades alergénicas del huevo, el cacahuate y la nuez de pistacho. La irradiación de proteínas en una solución reduce la solubilidad de la proteína y atenúa la alergenicidad, debido a la reticulación y a la agregación intermolecular. Pero estos efectos se producen por medio de interacciones directas y son menos notables cuando la proteína está en una matriz seca. Sin embargo, para las proteínas en solución, predominan los efectos indirectos relacionados con los radicales libres generados por la radiólisis del agua. Como tal, el contenido de humedad durante la irradiación de las muestras debe considerarse, al pilotar un experimento análogo. Por lo tanto, Kasera y colaboradores establecieron que la combinación de la irradiación (25 kGy) y la ebullición generan un efecto pronunciado sobre las proteínas leguminosas en la reducción de la solubilidad de la proteína y la potencia alergénica, que la irradiación sola.
De manera reciente, Meng y colaboradores utilizaron irradiación γ de 1 a 10 kGy para atenuar la α-lactoalbúmina bovina (α-La), que es conocida por su gran estabilidad conformacional debido a la presencia de cuatro puentes de disulfuro y calcio, se observó una disminución de las propiedades de unión de IgG e IgE de α-La bovina que es dependiente de la dosis. Con el aumento de las dosis de irradiación, se expusieron más grupos hidrófobos, a los que se les atribuye el desdoble estructural. Dado que los epítopos lineales y conformacionales de la proteína nativa oculta dentro de la matriz son en general residuos de aminoácidos hidrófobos, la exposición de los epítopos de IgG e IgE se vuelve propicia en la superficie de la molécula, lo que lleva a una destrucción austera. En consecuencia, una dosis de irradiación de 10 kGy puede reducir la antigenicidad del Ara h6 purificado y el extracto de la proteína de cacahuate, donde sólo 5% de capacidad de unión a la IgG residual que persiste después del tratamiento. En contraste, Gomaa y Boye no encontraron disminución significativa en la antigenicidad de la masa de pan y la pasta hecha de trigo, así como de las proteínas del huevo (ovoalbúmina y ovomucoide), después del tratamiento con irradiación γ a una dosis de 10 kGy. Hallazgos similares de Kaddouri y colaboradores mostraron la ausencia de atenuación en la antigenicidad de β-Lg en el suero y la leche líquida tratada con irradiación γ, y en su lugar se observó aumento en la antigenicidad, esto puede ser a causa de la diferencia en las condiciones experimentales empleadas. Además, la antigenicidad de la proteína en los alimentos procesados puede afectarse por las técnicas de procesamiento, la matriz alimentaria, el tipo de alérgeno y el procedimiento de extracción. La Tabla 3 resume los estudios recientes sobre los efectos de la radiación γ en los alérgenos alimentarios.
4.4. Tecnología del plasma frío
En la década pasada, la tecnología del plasma ganó una atención considerable por parte de los investigadores como una tecnología potente adecuada para la descontaminación microbiana efectiva de los productos alimentarios. El gas ionizado que se denomina el cuarto estado de la materia se compone por una variedad de especies reactivas, es decir, fotones UV, iones, electrones, radicales libres, moléculas, átomos excitados, etc., que se generan después de la excitación y la ionización del gas. Estas especies reactivas pueden inducir ciertas interacciones con las proteínas y así cambiar sus estructuras conformacionales. De manera presunta, los alérgenos alimentarios son proteínas, el plasma frío puede en consecuencia iniciar reacciones similares con los alérgenos alimentarios por medio de las especies reactivas. Aunque la vía específica es incierta, en la actualidad la hipótesis es que los múltiples mecanismos pueden afectar la reactividad de los alérgenos alimentarios y el concepto principal es siempre la alteración de los epítopos conformacionales y lineales. En primer lugar, los epítopos conformacionales pueden alterarse por la formación de agregados insolubles cuando se disminuye la solubilidad de la proteína o se produce el entrecruce de la proteína, mientras que la fragmentación altera los epítopos lineales. Además, las especies reactivas pueden romper los enlaces peptídicos y los aminoácidos se oxidan, lo que produce efectos significativos en la integridad de las proteínas. Los enlaces disulfuro que están dentro de un péptido también se escinden, debido a la adición disociativa de un solo radical hidroxilo para formar RSH y RSO·. Además, las ROS atacan a los aminoácidos mediante la oxidación, lo que incapacita a los sitios de unión de los anticuerpos.
Meinlschmidt y colaboradores aplicaron plasma frío directo o de forma remota a los alérgenos de la soya, es decir, a la β-conglicinina y la glicinina, y descubrieron que el plasma frío hace que las bandas correspondientes de proteínas fueran menos intensas, seguidas de la formación de nuevas bandas de proteínas a 50 kDa (Fig. 3). Además, la formación de agregados insolubles después del tratamiento llevó a la desaparición de las bandas de proteínas en el perfil de SDS-PAGE, y se observó una reducción de hasta 89 a 100% en la inmunorreactividad de las muestras de proteínas de la soya durante el análisis ELISA. Una disminución en la solubilidad de la proteína y la consecuente formación de agregados o la generación de proteínas nuevas por enlaces cruzados de aminoácidos libres, llevó a la pérdida de las bandas de proteínas en el SDS-PAGE. Este rasgo de solubilidad reducida en las proteínas se registró antes en un estudio en el que las proteínas de la Pisum sativum se sometieron a un tratamiento con plasma. Una investigación similar dirigida a la tropomiosina, que es el alérgeno principal presente en los camarones, mostró una disminución de 76% en la alergenicidad en 5 min de descarga dieléctrica directa de plasma (DBD) a un voltaje de 30 kV y una frecuencia de 60 Hz. Del mismo modo, la alergenicidad del trigo puede reducirse en 37% si se usa el plasma DBD. Sin embargo, contrario a los resultados anteriores, Tammineedi y colaboradores utilizaron plasma frío para tratar los alérgenos de la leche (la caseína, la β-Lg y la α-La) y sus resultados de SDS-PAGE no mostraron cambios notables en las intensidad de la banda de gel sin alguna diferencia significativa en los valores de la unión de la IgE entre el control y las muestras tratadas.. Es posible que la pobre eficiencia del plasma asociada con los plasmas remotos pueda ser la responsable de la ausencia de atenuación en la inmunorreactividad. Todavía se requieren más estudios para validar el potencial del plasma frío para controlar la alergia a los alimentos.
4.5. Ultrasonicación
La ultrasonicación es una tecnología versátil con aplicaciones alimentarias amplias que incluyen el secado, la esterilización, la inactivación de enzimas, la extracción, la filtración, la homogenización, el ablandamiento de la carne, etc. Se reconoce de manera amplia sobre las técnicas convencionales por ser segura, respetuosa con el medio ambiente con un tiempo bajo de procesamiento y un costo económico. Las ondas ultrasónicas de potencia alta pueden inducir modificaciones en los materiales por desintegración física o por aceleración de ciertas reacciones químicas al aumentar la presión y el gradiente de temperatura en el material donde se propagan las ondas. De manera interesante, las ondas generadas pueden absorberse y esto causa una variedad de cambios en la naturaleza característica del alimento. Estos efectos surgen de la cavitación acústica generada durante la sonicación, es decir, la producción, la multiplicación y el colapso repentino de las burbujas presentes en el material. En consecuencia, se acumulan niveles altos de presión y de calor local. Para las proteínas, estos efectos inducen una variedad de cambios en la estructura nativa, por ejemplo, los cambios conformacionales, el daño a la estructura secundaria, la generación de otras interacciones intramoleculares e interestructurales del enlace disulfuro. En consecuencia, la sonicación puede influir en las características alergénicas. Por ejemplo, el uso del ultrasonido de potencia que funciona a 50° C durante 1.5 h puede alterar de manera positiva la alergenicidad de los extractos del camarón y del Pen 1, el alérgeno principal presente en los camarones crudos. De manera esencial, la generación de las especies reactivas locales permite que la proteína diana experimente una reforma del enlace covalente que causa la formación de dímeros con puentes disulfuro, trímeros y especies oligomerizadas superiores. En el caso de la lactogobulina, sus variantes β son más susceptibles a la dimerización después del tratamiento de la sonicación que sus variantes α.
De manera reciente, Yang, Gao, Yang y Chen trataron las semillas de la soya con ultrasonido a diferentes niveles de potencia (0 a 300 W), seguido de la germinación durante 5 días. A la potencia máxima, se registró una reducción cerca de 51.39% en la capacidad de unión a la IgE para la proteína de la soya germinada. Al parecer, las proteínas alergénicas se modificaron por la interrupción o la eliminación de los epítopos. De manera específica, el efecto local del calentamiento y la sonicación induce la interrupción de algunas fuerzas (interacciones de hidrógeno entre los grupos polares e interacciones de grupos no polares) responsables de mantener la estabilidad de las estructuras secundarias y terciarias. Una investigación similar dirigida a varios cultivares de cacahuate germinados durante 3 días mostró una degradación completa de las proteínas alergénicas cuando se empleó una onda ultrasónica de intensidad alta de 100 kHz. Esto implica que la eficacia del proceso depende de las condiciones del tratamiento, como la intensidad del ultrasonido, la duración del tratamiento, las características de la proteína y las condiciones ambientales. Además, la ultrasonicación secuencial y la digestión enzimática con tripsina y quimotripsina reducen la inmunorreactividad de los alérgenos del cacahuate Ara h1 y Ara h2 hasta en 50%. Este enfoque combinado también permitió la reducción significativa en las propiedades de unión a la IgE de las pastas hechas con anacardo y con pistachos tratados. En la actualidad, existe escasa literatura sobre el efecto del ultrasonido en los alérgenos alimentarios, pero la técnica podría ser un enfoque convincente para la mitigación de los alérgenos en los productos alimentarios, por lo que se necesitan más estudios.
4.6. Campo eléctrico pulsado (PEF)
El campo eléctrico pulsado (PEF) es una técnica no térmica excelente para la conservación de los alimentos que emplea pulsos cortos de electricidad para la permeabilización y la desintegración de las células microbianas, acompañado de cambios mínimos en los atributos de calidad del producto alimentario. Por lo general, se aplican pulsos de voltaje alto, cerca de 20 a 80 kV al alimento electroconductor que se coloca entre los electrodos generadores. Aunque se usa para la descontaminación microbiana, el PEF también se puede usar para la inactivación de enzimas, la mejora del transporte masivo durante las operaciones de secado y tal vez para la reducción de los alérgenos. Con respecto a la mitigación de los alérgenos, el PEF puede inducir cambios en las características estructurales de los alérgenos alimentarios. Por ejemplo, Toshiko y Takayuki observaron cambios conformacionales en la ovoalbúmina después del tratamiento con el PEF, lo que disminuyó la interacción alérgeno-anticuerpo. También se demostró que el PEF induce glicosilación, alteración en la estructura secundaria con disminución en la agregación inducida por el calor en las proteínas del suero. De manera inversa, Johnson y colaboradores aplicaron el PEF a varias intensidades de campo eléctrico (0 a 35 kV/cm) a una frecuencia de 2 Hz a los alérgenos del cacahuate y la manzana, pero no observaron modificaciones estructurales significativas para los alérgenos de las plantas. Por lo tanto, no se pueden establecer conclusiones basadas en estos estudios limitados hasta que haya más investigaciones disponibles centradas en otras proteínas alergénicas en condiciones similares con el PEF o con estudios adicionales relacionados con el efecto del PEF en una variedad de alérgenos alimentarios.
4.7. Fermentación e hidrólisis enzimática
La fermentación tiene lugar cuando los microorganismos actúan sobre sustratos alimenticios, como los azúcares, en condiciones anaeróbicas para producir productos finales, por ejemplo, el alcohol, el dióxido de carbono y los ácidos orgánicos. Los productos específicos liberados se determinan por el tipo de microorganismo y las condiciones del proceso, es decir, la temperatura, el pH, la concentración del sustrato, etc. Durante la fermentación, se produce la hidrólisis e induce cambios en las proteínas de los alimentos mediante la modificación o la destrucción de los epítopos lineales y los conformacionales que afectan a la alergenicidad. Como ilustración, la leche de suero fermentada por una sola bacteria de ácido láctico (LAB) disminuye de manera significativa la alergenicidad de la β-Lg y la α-La. Este efecto positivo puede amplificarse aún más cuando dos cepas de LAB separadas (Lactobacillus bulgaricus y Lactobacillus helveticus) se utilizan al mismo tiempo para fermentar la leche descremada, en comparación con el uso de cada cepa sola. Este rasgo también se aplicó al producto alimentario de soya fermentada para ratones de estudio y después del consumo, los síntomas alérgicos (la dermatitis y la gravedad en la piel) disminuyeron de manera significativa, en una manera dependiente del tiempo. Sin embargo, se produjo un aumento ligero en algún momento debido a la escisión de los oligopéptidos por la peptidasa que causa el desenmascaramiento de los epítopos ocultos. La fermentación de la leche reconstituida por L. casei 1134 durante 12 h también podría reducir de manera significativa la antigenicidad y la alergenicidad de diferentes proteínas a saber, la β-Lg, la α-La, las α-caseínas (mezcla de la αs1- y la αs2-caseína) y la β- caseína, en 68.07%, 59.88%, 67.69% y 37.02%, de manera respectiva. Aunque los mecanismos por los cuales se ejercen cambios en la antigenicidad no se comprenden en su totalidad, la disminución de la antigenicidad se atribuyó sólo a la acción de la descomposición de las enzimas proteolíticas en la leche producida por L. casei 1134. Se especuló que la producción de ácido láctico con la consiguiente disminución del pH para causar modificaciones en la estructura de la proteína, como la agregación y la reticulación de proteínas y el reordenamiento del enlace de hidrógeno. Para las proteínas de la caseína, el efecto consecuente del procesamiento en las micelas de caseína puede influir en el potencial alergénico de las caseínas αs1, αs2 y β, aunque se demostró que la desfosforilación modifica la unión de la IgE a las caseínas.
No obstante, una investigación anterior realizada por Gänzle, Loponen y Gobbetti mostró que la fermentación de la masa fermentada disminuye los enlaces disulfuro en la red del gluten, lo que influye en su digestión y puede aliviar la enfermedad celíaca en las personas con sensibilidad al gluten. Cuando la masa madre fermentada se digiere in vitro, los péptidos que provocan reacciones alérgicas (enfermedad celíaca) por medio de reacciones preproteolíticas de las cepas de LAB se eliminaron en su totalidad, lo que llevó a un aumento de hasta 80% en la tolerancia al gluten en los individuos susceptibles. De manera reciente, se creó una cepa nueva de levadura para reducir la alergia al vino. Los agentes causales responsables de la alergia al vino son las aminas biogénicas, como la tiramina y la histamina, generadas por las bacterias durante la fermentación. La levadura nueva modificada por ingeniería genética se diseñó para degradar sólo las aminas biogénicas, lo que produce un vino hipoalergénico sin aminas biogénicas. También se encontró que la ingesta de probióticos influye en la liberación de citocinas que alteran la interacción alérgeno-anticuerpo por una vía inmunomoduladora.. Por lo tanto, Han y colaboradores concluyeron que la ingesta de una porción por día de probióticos (Lactobacillus plantarum) puede disminuir los niveles de eosinófilos e interleucina-4 (IL-4) y mejorar el eccema en los niños. Estos estudios sugieren que el consumo de alimentos fermentados en lugar de sus formas crudas puede ser una opción suave para las personas alérgicas a los alimentos.
Además, con respecto a la hidrólisis enzimática, ésta se enfoca en la destrucción de los epítopos lineales al hidrolizar de manera parcial o extensa los alérgenos con enzimas proteolíticas o celulares como las proteasas en los péptidos y/o en los aminoácidos. La antigenicidad residual y el tipo de péptidos producidos se determinan por las condiciones del proceso, como el pH, la temperatura, el grado de hidrólisis y la relación enzima-sustrato. Kulis y colaboradores demostraron que las proteínas del anacardo digeridas por la pepsina mostraron actividad alergénica reducida en los ratones. En otro estudio, los ratones sensibilizados por vía oral con la β-Lg digerida con tripsina de la leche mostraron disminución de la anafilaxia. Incluso la hidrólisis de los alérgenos del cacahuate con tripsina mostraron reducción efectiva de la alergenicidad. En el caso de los cereales, se encontró que la proteasa alcalina era bastante eficaz para reducir la alergenicidad de la proteína del trigo sarraceno y los resultados de la inmunotransferencia mostraron que el antisuero de conejo a la proteína del trigo sarraceno ya no lo reconocía como un antígeno. Las proteínas alergénicas en el arroz también se pueden atenuar en 15 min de hidrólisis, lo que resulta en una notable inhibición de 92% de la degranulación de los mastocitos. Emplear múltiples enzimas puede ser más eficiente que usar una sola enzima. Por ejemplo, los extractos que contienen proteínas de lentejas hidrolizadas por la acción secuencial de la alcalasa y la flavourzima, producen más destrucción de los epítopos de unión a la IgE, en comparación con ambas enzimas analizadas en forma individual. Los autores observaron que después de 3 h, la alcalasa registró un grado de hidrólisis de 24%; la adición de la flavourzima aumentó el grado de hidrólisis a 56% después de 8 h. Es posible que la enzima alcalasa produjera digestión inicial y que aumentara el número de sitios objetivo para la acción de la flavourzima. La hidrólisis de extractos del frijol, el gramo negro y el cacahuate con enzimas similares (alcalasa y flavourzima), también resultó en la reducción de la unión de la IgE en ELISA en 62.2, 87.1 y 91.8, de manera respectiva (p < 0.01). En contraste, la hidrólisis péptica de la proteína 2S de la soya reduce poco la alergenicidad, pero la hidrólisis posterior de la quimotripsina aumenta la alergenicidad. Esto sugiere que la digestión secuencial por múltiples enzimas garantiza la hidrólisis máxima, los epítopos alergénicos pueden no destruirse por completo incluso después de la acción de múltiples enzimas debido a la exposición de algunos epítopos ocultos y pueden requerir tratamientos complementarios. Además, si ambas enzimas se agregan al mismo tiempo, pueden suprimir la actividad de la otra. No obstante, cuando la hidrólisis se acompaña de un tratamiento térmico conocido por inducir modificaciones en las proteínas junto con la exposición de los sitios de escisión para las enzimas, la proteólisis puede mejorarse. Por ejemplo, la hidrólisis enzimática después del tratamiento térmico mejora la hidrólisis de las proteínas de la leche. Del mismo modo, la adición de radiación de microondas durante la hidrólisis enzimática disminuye las propiedades de unión a la IgE de las proteínas del suero en contraste con la proteólisis sola. En este momento, numerosos alimentos hipoalergénicos, en especial los productos a base de leche, están disponibles en el mercado como suero hidrolizado o caseína. Estos productos no presentan riesgo de respuesta inmune anormal y pueden ser consumidos por niños con alergia a la leche.
4.8. Otras técnicas no térmicas
Además de las tecnologías no térmicas mencionadas hasta ahora, otros métodos no térmicos como la interferencia de ARN (ARNi) y el uso de perlas magnéticas también se usaron para eliminar o modificar las proteínas alergénicas en los alimentos. La interferencia de ARN es una herramienta de modificación genética para influir en la expresión génica y se utilizó con éxito para silenciar proteínas alergénicas, incluido el Ara h 2 en el cacahuate. Dubois y colaboradores confirmaron la potencia de la interferencia del ARN hacia la modificación de la alergenicidad de Mal d 1 en la manzana. En su investigación, la transcripción inversa por PCR reveló el silencio inmediato de la expresión del gen de Mal d 1, y las respuestas clínicas indicaron que casi la mitad de los sujetos alérgicos a la manzana analizados no mostraron síntomas después del consumo de las manzanas tratadas, aunque las especulaciones sobre los posibles riesgos para la salud de tales alimentos son un tema de preocupación si la supresión se realiza a la mitad o el silencio no se expresa. Hasta ahora, el silencio de los genes es posible para lograr una expresión reducida o bloqueada de genes que codifican para alérgenos alimentarios particulares en el arroz, la soya, el tomate, la zanahoria y el cacahuate. También están disponibles algunos productos etiquetados como fórmulas infantiles hipoalergénicas (HA), tratadas con hidrólisis enzimática de proteínas y tratamiento térmico. Por último, la proteína alergénica puede recuperarse mediante el uso de un imán, que limita el complejo de proteína-perla para acelerar el proceso de eliminación. Chung y Champagne emplearon esta técnica con éxito para atenuar el alérgeno del cacahuate y disminuir sus capacidades de unión a la IgE, al conjugar la perla magnética con compuestos fenólicos como iones férricos, ácido cafeico o un compuesto hidrofóbico que podría unirse de manera fácil con las proteínas.
5. Ventajas y limitaciones de las técnicas no térmicas para la mitigación de los alérgenos alimentarios
Hasta ahora, cada uno de estos enfoques de procesamiento discutido en esta revisión afecta las propiedades fisicoquímicas de las proteínas de los alimentos de diversas maneras y, a su vez, influye en su digestión gastrointestinal, su biodisponibilidad y su alergenicidad.. En el procesamiento térmico, el calor producido reduce el potencial alergénico al cambiar la estructura de la proteína, la alteración de los epítopos conformacionales de unión a la IgE y la mejor digestión, pero puede tener resultados indeseables en los atributos de calidad. Por otro lado, la ventaja principal de la mayoría de los métodos no térmicos es que inducen cambios mínimos en los atributos de calidad de los alimentos y pueden extender la vida útil de los alimentos. Además, algunas de estas técnicas no térmicas son muy baratas y libres de químicos, lo que las hace amigables con el medio ambiente y sustentables. Sin embargo, los alimentos hipoalergénicos que se comercializan en la actualidad en las tiendas de alimentos se fabrican con hidrólisis enzimática, pero el proceso de proteólisis puede tener un impacto negativo en las propiedades organolépticas, lo que los hace inaceptables para los consumidores. Además, los cambios en la alergenicidad de los alérgenos alimentarios mediante métodos de procesamiento se afectan por muchos factores complejos como otros constituyentes de los alimentos, la naturaleza del alérgeno, las condiciones de procesamiento y la interacción de unión del alérgeno con los anticuerpos. Por ejemplo, bajo condiciones variables de pH y fuerza iónica, las proteínas muestran una tolerancia diferente a los tratamientos de la presión alta. Todos estos factores son responsables de los resultados inconsistentes en la aplicación del tratamiento no térmico para la mitigación de los alérgenos alimentarios. Además, para ver el potencial de la aplicación en la producción industrial de alimentos, en especial en procesos como la ultrasonicación, un control menor de los factores críticos reduciría la eficacia; por lo tanto, la combinación del ultrasonido con otros métodos puede ser más beneficioso para las aplicaciones comerciales. En realidad, se debe considerar el costo adicional en que incurren los fabricantes para la adquisición de estas nuevas técnicas. Además, los estudios que muestran los riesgos toxicológicos y de seguridad como consecuencia de la modificación del alérgeno son muy escasos, por lo que es posible que estos métodos no se adopten en el corto plazo hasta que se establezca la seguridad. No obstante, el principal desafío asociado con los procesos no térmicos que requiere atención urgente es la estandarización. La comprensión profunda de estas tecnologías y cómo influyen en las proteínas alergénicas es un punto crucial para su implementación y adopción futura.
6. Conclusiones y tendencias futuras
La alergia alimentaria es un problema de salud mundial. Las técnicas de procesamiento, en especial los métodos no térmicos como la luz pulsada, el HPP, la radiación, el plasma frío, el ultrasonido y el PEF pueden ser beneficiosos para reducir la alergenicidad de las proteínas de los alimentos al alterar los epítopos conformacionales por medio de la promoción de la agregación o la reticulación de proteínas o al modificar epítopos lineales por medio de la fragmentación o alteración en la secuencia de aminoácidos. Aunque la eliminación completa de los alérgenos alimentarios por procesamiento puede no ser posible en este momento, la atenuación del umbral de elicitación podría lograrse mediante el control y la optimización de las condiciones del proceso. Dado que un número significativo de investigaciones muestra que las técnicas no térmicas son un enfoque exitoso para eliminar proteínas alergénicas, permanece la necesidad de desarrollar métodos robustos, evaluados en exhaustivo y validados.
Para mejorar la potencia hipoalergénica, la aplicación del concepto de “tecnología de obstáculos” puede ser más efectiva. Esto implica la aplicación de un tratamiento térmico suave como una operación precedente. En el futuro, se necesitan más estudios que se centren en los efectos de las técnicas no térmicas en las propiedades funcionales de las proteínas alergénicas modificadas después de los tratamientos. Además, es importante encontrar las mejores condiciones y la dosis de tratamiento, si la funcionalidad y la aplicabilidad deseadas se deben mantener después. Además, como el mecanismo bioquímico específico responsable de la polimerización o de despolimerización de las proteínas aún no está claro, se requieren estudios detallados futuros.
Además, los productos alimentarios procesados son sistemas más complejos. Los métodos eficientes de detección e identificación de los alérgenos de los alimentos procesados requieren atención, es decir, técnicas sólidas que pueden identificar múltiples alérgenos, incluso en cantidades muy pequeñas, deberían ser beneficiosas para avanzar en los estudios sobre alimentos procesados. Más importante aún, se deben realizar pruebas en animales y en humanos para confirmar los resultados y garantizar el consumo seguro de los supuestos productos hipoalergénicos. Estas investigaciones futuras deberían proporcionar un apoyo valioso para el desarrollo de los productos hipoalergénicos. De manera desafortunada, evitar la comida alergénica permanece como la mejor estrategia terapéutica actual para las personas susceptibles.
Trends in Food Science & Technology
Volume 74, April 2018, Pages 12-25
Review
Centro Regional de Alergia e Inmunología Clínica CRAIC, Hospital Universitario “Dr. José Eleuterio González” UANL, Monterrey, México
Dra. Med. Sandra Nora González Díaz Jefe y Profesor
Dra. Med. María del Carmen Zárate Hernández Profesor
Dr. Roberto Carlos Ramírez Rodríguez Residente 1er Año
Dra. Alejandra Macías Weinmann Profesor
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